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dc.contributor.authorCastañeda, Alvaro
dc.date.issued2020-12-08es_ES
dc.identifier.urihttp://revistas.pucp.edu.pe/index.php/quimica/article/view/22998/22010
dc.description.abstractThe development of high yield and high selectivity catalysts has been a topic of great interest since the beginning of the industrial era, as these catalysts can be greatly helpful in synthesis at either laboratory or industrial stages. Lately, the modification of metalloenzymes has acquired quite a lot of attention due to the achievements of recent years, which led to its recognition with the Nobel Prize in Chemistry in 2018. By making a variety of modifications, it is possible to change the enzyme’s substrate as well as the reaction medium in which they are active. These modifications can be made in the amino acid sequence of the protein, in the identity of the active site metal or both. Similarly, it is possible for metalloenzymes and traditional catalysts to work as one, with the objective to vastly improve catalytic efficiency.en_EN
dc.description.abstractEl desarrollo de catalizadores eficientes, que reporten rendimientos elevados y altas selectividades, ha sido un tema de interés desde el inicio de la era industrial. Los catalizadores han sido fundamentales en la implementación de procesos de síntesis a nivel industrial, pero presentan limitaciones. Recientemente, la modificación de metaloenzimas naturales para ser empleadas como catalizadores industriales ha recibido bastante atención de la comunidad científica. Incluso, debido a los grandes resultados obtenidos en los últimos años, este desarrollo fue reconocido con el Premio Nobel de Química en el año 2018. Mediante distintas modificaciones, hoy en día es posible hacer que las enzimas cambien el sustrato con el que trabajan, la reacción que catalizan e incluso el medio en el que son activas. Estas modificaciones pueden hacerse tanto en la parte globular de la proteína, como solo en el centro metálico, o en ambos. Similarmente, es posible trabajar con metaloenzimas y catalizadores clásicos en conjunto, con la finalidad de mejorar, aún más, los resultados obtenidos.es_ES
dc.formatapplication/pdf
dc.language.isospa
dc.publisherPontificia Universidad Católica del Perúes_ES
dc.relation.ispartofurn:issn:2518-2803
dc.relation.ispartofurn:issn:1012-3946
dc.rightsAttribution 4.0 International*
dc.rightsinfo:eu-repo/semantics/openAccesses_ES
dc.rights.urihttp://creativecommons.org/licenses/by/4.0*
dc.sourceRevista de Química; Vol. 34 Núm. 1-2 (2020); 28-37es_ES
dc.titleMetaloenzimas artificiales: tipos y ventajas frente a las metaloenzimas convencionaleses_ES
dc.title.alternativeArtificial Metalloenzymes: Types and advantages over classic metalloenzymes
dc.typeinfo:eu-repo/semantics/article
dc.type.otherArtículo
dc.subject.ocdehttps://purl.org/pe-repo/ocde/ford#1.04.00
dc.publisher.countryPE


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