Vol. 34 Núm. 1-2 (2020)

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Tabla de Contenido
Editorial
  • En un año adverso, seguimos divulgando y mejorando la revista Ortega-San-Martín, Luis; 1

    • Rincón Filatélico
  • El Dr. Carvallo, Ricardo Palma y los rayos X Rabinovich, Daniel; 2-4

    • Entrevista
  • Daniel Rabinovich: un premio a la incansable formación de estudiantes de química Ángeles-Boza, Alfredo; 5-7

    • Artículos
  • Microplásticos: el enorme problema de pequeñas partículas de plástico Manrique Muñante, Ruben; 8-14
  • Textura y Estrés: las aplicaciones olvidadas de la Difracción de Rayos X en materiales Larrañaga Varga, Aitor; 15-21
  • ¿Por qué pica el ají? - Notas químicas sobre el ají Leidinger, Walter; 22-25
  • Metaloenzimas artificiales: tipos y ventajas frente a las metaloenzimas convencionales Castañeda, Alvaro; 28-37

    • Recomendaciones Literarias
  • Objetivo: tierras raras, una revisión del libro “La guerra de los metales raros” de Guillaume Pitron Gadea-Ugarte, Oscar; 38-39

    • Necrología
  • James Edward Huheey (1935 - 2020). En memoria de un químico fuera de lo común. Ortega-San-Martin, Luis; 40-41

    • Tesis de Licenciatura y Maestría de la Sección Química de la PUCP
  • Tesis de licenciatura y maestría Sección Química de la PUCP, 2019 - 2020 Comité editorial de Revista de Química; 42-45

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      Metaloenzimas artificiales: tipos y ventajas frente a las metaloenzimas convencionales
      (Pontificia Universidad Católica del Perú, 2020-12-08) Castañeda, Alvaro
      The development of high yield and high selectivity catalysts has been a topic of great interest since the beginning of the industrial era, as these catalysts can be greatly helpful in synthesis at either laboratory or industrial stages. Lately, the modification of metalloenzymes has acquired quite a lot of attention due to the achievements of recent years, which led to its recognition with the Nobel Prize in Chemistry in 2018. By making a variety of modifications, it is possible to change the enzyme’s substrate as well as the reaction medium in which they are active. These modifications can be made in the amino acid sequence of the protein, in the identity of the active site metal or both. Similarly, it is possible for metalloenzymes and traditional catalysts to work as one, with the objective to vastly improve catalytic efficiency.